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Colágeno: biossíntese, tipos e matriz extracelular

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A unidade cobre como o colágeno é sintetizado e estabilizado (cadeias α, hidroxilação de prolina e lisina, ligações cruzadas pela lisil-oxidase), as classes de colágeno e o que cada tipo faz na matriz, as fibras e a substância fundamental do tecido conjuntivo, o arcabouço de colágeno da cartilagem e alguns correlatos genéticos.

Scope and method of this summary

A unidade cobre como o colágeno é sintetizado e estabilizado (cadeias α, hidroxilação de prolina e lisina, ligações cruzadas pela lisil-oxidase), as classes de colágeno e o que cada tipo faz na matriz, as fibras e a substância fundamental do tecido conjuntivo, o arcabouço de colágeno da cartilagem e alguns correlatos genéticos. Baseia-se em duas revisões abertas e no OpenStax; ficam de fora osteogênese imperfeita, escorbuto e vitamina C (sem fonte aberta), degradação do colágeno e tratamento.

Checked by a blind audit with planted defects to measure the auditor.Updated 27/10/2026 · 3 cited sources

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Essential

  1. Cadeias: no retículo endoplasmático rugoso, a montagem de aminoácidos, com glicina, prolina (ou seu derivado hidroxiprolina) e lisina, forma as cadeias polipeptídicas α; o motivo mais comum de cada cadeia é a repetição Gly-X-Y.
  2. Hidroxilação: depois da formação das ligações peptídicas, prolina e lisina são hidroxiladas, a primeira pela prolil 4-hidroxilase (P4H) e a segunda por uma lisil-hidroxilase (PLOD); a hidroxilação da lisina é uma das etapas críticas da biossíntese e ocorre, em geral, na posição Y do motivo Gly-X-Y.
  3. Hidroxilisina: o resíduo de hidroxilisina é crítico para a formação de ligações cruzadas covalentes e para a glicosilação do colágeno; as PLOD atuam dentro da célula, antes da secreção.
  4. Procolágeno: três cadeias α se enrolam uma em volta da outra e formam o procolágeno em tripla hélice, que é secretado para o espaço extracelular e dá origem a unidades de tropocolágeno.
  5. Fibrilas: em geral, no espaço extracelular, várias moléculas de tropocolágeno se associam e formam fibrilas e fibras.
  6. Ligação cruzada: a lisil-oxidase (LOX) liga-se à hidroxilisina nas fibras extracelulares e induz as ligações cruzadas, que estabilizam as fibras recém-formadas e aumentam a rigidez da matriz.
  1. Matriz: a matriz da cartilagem é uma malha entrelaçada de água, colágenos e proteoglicanos, com quantidades menores de proteínas não colágenas.
  2. Colágenos principais: a revisão lista como principais os colágenos dos tipos II, IX e XI; o tipo II é fibrilar e restrito a cartilagens, vítreo e discos intervertebrais.
  3. Centro da fibrila: o tipo XI se polimeriza no centro da fibrilogênese do tipo II e regula o diâmetro das fibrilas do tipo II na cartilagem.
  4. Superfície: o tipo IX, um FACIT, associa-se lateralmente aos tipos II e XI; propõe-se que ele estabilize as redes fibrilar e de proteoglicanos.
  5. Resistência: os tipos II e XI copolimerizam com o tipo IX e formam um arcabouço fibrilar heteropolimérico que dá à cartilagem a sua resistência à tração.

In the clinic

  • Colágenos fibrilares clássicos (tipos I, II, III, V e XI) · Formam fibrilas periódicas, de comprimento indeterminado que depende do tecido e da fase do desenvolvimento, com um longo domínio helicoidal contínuo ladeado por propeptídeos. · O colágeno é a principal molécula da matriz que se automonta em fibrilas, dá suporte ao crescimento celular e responde pela resiliência mecânica dos tecidos conjuntivos.
  • Colágenos associados a fibrilas, os FACIT (como o tipo IX) · São relativamente curtos, têm interrupções no domínio de tripla hélice e ficam na superfície das fibrilas de colágeno. · Participam da integridade e da estabilidade da matriz, modulando a formação e o tamanho das fibrilas e controlando a organização celular.
  • Colágenos formadores de rede (como o tipo IV) · Entre eles estão os tipos IV, VI, VIII e X; não são fibrilares e se agregam de modo linear ou lateral, formando redes abertas. O tipo IV é necessário para a formação da membrana basal. · As redes servem de suporte a células e tecidos, atuam como filtros moleculares seletivos e barreiras e funcionam como âncora das células vizinhas.
  • Fibra colágena · É feita de subunidades proteicas fibrosas ligadas em uma fibra longa e reta, flexível, de grande resistência à tração, que resiste ao estiramento. · Dá aos ligamentos e tendões a sua resiliência e força característica e mantém unidos os tecidos conjuntivos, mesmo durante o movimento do corpo.
  • Fibra elástica · Contém a proteína elastina, com quantidades menores de outras proteínas e glicoproteínas, e é proeminente na pele e nos ligamentos elásticos da coluna vertebral. · A elastina volta à forma original depois de ser estirada ou comprimida.
  • Fibra reticular · É formada pelas mesmas subunidades proteicas da fibra colágena, mas permanece estreita e se organiza em rede ramificada; é mais abundante em órgãos moles, como fígado e baço. · Ancora e dá suporte estrutural ao parênquima, formando a rede onde outras células se fixam.
  • Substância fundamental · É secretada pelos fibroblastos e feita de polissacarídeos, especificamente ácido hialurônico, e de proteínas, que formam um proteoglicano com núcleo proteico e ramos polissacarídicos. · O proteoglicano atrai e retém a umidade disponível, o que forma a matriz viscosa, clara e incolor.
  • Tecido conjuntivo denso regular (tendões e ligamentos) · As fibras ficam paralelas entre si, e o tecido tem maior resistência ao estiramento na direção das fibras; nos ligamentos nem todas as fibras são paralelas. · O tecido denso tem mais fibras colágenas que o frouxo, e o paralelismo aumenta a resistência ao estiramento na direção em que as fibras estão orientadas.
  • Tecido conjuntivo denso irregular (derme) · A direção das fibras é aleatória: as fibras se entrecruzam em malha ou formam camadas empilhadas em ângulo, e o tecido tem maior resistência em todas as direções e menor resistência em uma direção particular. · Com as fibras em várias orientações, o estiramento em várias direções é resistido; a derme é rica em fibras colágenas.
  • Colágeno tipo IV (cadeias α3 a α6) · Mutações nessas cadeias causam a síndrome de Alport. · As cadeias α1 e α2 se expressam em todas as membranas basais, mas as cadeias α3, α4, α5 e α6 do colágeno IV têm distribuição tecidual específica.
  • Colágeno tipo IX · Mutações em humanos foram ligadas à displasia epifisária múltipla, doença autossômica dominante de baixa estatura e dor articular intensa, por osteoartrite de início precoce. · O tipo IX é considerado crucial para a manutenção da matriz da cartilagem e para a formação da malha de colágeno.
  • Colágeno tipo XI · Mutações causam vários tipos de condrodisplasias, como a síndrome de Stickler tipo II, a síndrome de Marshall e a displasia otospondilomegaepifisária. · O tipo XI é uma proteína da matriz importante para a formação das fibrilas de colágeno da cartilagem e para a organização da matriz.

Test yourself before moving on

Todos os colágenos compartilham uma estrutura em comum. Como é essa estrutura e que padrão de aminoácidos é o mais comum em cada cadeia?

The answer stays in Assessment, with no spoiler here.

Answer in Assessment
Sources (3)
  1. Alcaide-Ruggiero L, Molina-Hernández V, Granados MM, Domínguez JM. Main and Minor Types of Collagens in the Articular Cartilage: The Role of Collagens in Repair Tissue Evaluation in Chondral Defects. Int J Mol Sci. 2021;22(24):13329.
    Inside the rough endoplasmic reticulum (RER), the assembly of mainly three amino acids (glycine, proline or its derivative hydroxyproline, and lysine) gives rise to the formation of polypeptide chains (α chains)
  2. Qi Y, Xu R. Roles of PLODs in Collagen Synthesis and Cancer Progression. Front Cell Dev Biol. 2018;6:66.
    All collagen is composed of a triple helix, and the most common motif of the triple helix sequence is Gly-X-Y
  3. Betts JG, Young KA, Wise JA, Johnson E, Poe B, Kruse DH, Korol O, Johnson JE, Womble M, DeSaix P. Anatomy and Physiology 2e. Houston: OpenStax; 2022. Section 4.3, Connective Tissue Supports and Protects.
    Three main types of fibers are secreted by fibroblasts: collagen fibers, elastic fibers, and reticular fibers.

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