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Transporte de O2 e CO2: hemoglobina, curva de dissociação, efeitos Bohr e Haldane

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O O2 viaja quase todo ligado à hemoglobina, e a entrega aos tecidos depende do gradiente de pressão parcial e da forma sigmoide da curva de dissociação, que se desloca com CO2, pH e temperatura (efeito Bohr).

Scope and method of this summary

O O2 viaja quase todo ligado à hemoglobina, e a entrega aos tecidos depende do gradiente de pressão parcial e da forma sigmoide da curva de dissociação, que se desloca com CO2, pH e temperatura (efeito Bohr). O CO2 volta ao pulmão dissolvido, como bicarbonato formado pela anidrase carbônica na hemácia e como carbamino-hemoglobina, e a hemoglobina desoxigenada o liga melhor (efeito Haldane). Ficam fora difusão, V/Q, controle da ventilação, gasometria e conduta.

Checked by a blind audit with planted defects to measure the auditor.Updated 27/10/2026 · 2 cited sources

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Essential

  1. O O2 atravessa a membrana respiratória do alvéolo para o capilar e entra na hemácia, onde a hemoglobina o captura; como todo gás, ele se move sempre da região de maior pressão parcial para a de menor.
  2. A união do O2 à hemoglobina é uma reação reversível (Hb + O2 ⇄ HbO2): onde a pO2 é alta, o equilíbrio favorece a formação de oxi-hemoglobina, e onde ela é baixa, o equilíbrio favorece a liberação do O2.
  3. Um tecido de metabolismo intenso, como o músculo em atividade, gasta O2 depressa para produzir ATP e deixa a pO2 local baixa, perto de 20 mmHg, contra cerca de 100 mmHg no capilar; a diferença grande faz muito O2 se desprender da hemoglobina e passar ao tecido.
  4. Um tecido de metabolismo baixo, como o adiposo, usa pouco O2, mantém a pO2 local relativamente alta e recebe menos O2 da hemoglobina.
  5. Por isso a hemoglobina libera só parte do que carrega: o sangue venoso ainda traz O2 ligado, uma reserva que pode ser usada quando o tecido passa a exigir mais de repente.

O monóxido de carbono (CO) compete de forma reversível com o O2 pelos mesmos sítios de ligação da hemoglobina, e a hemoglobina tem por ele uma afinidade cerca de 200 vezes maior.

Com uma afinidade tão maior, uma grande proporção dos sítios fica ocupada por CO mesmo com pressão parcial baixa de CO; e a carboxi-hemoglobina ainda desloca a curva de dissociação para a esquerda, de modo que o O2 que resta é solto com mais dificuldade nos tecidos.

In the clinic

Segundo a revisão, a maioria dos oxímetros de pulso (que usam só dois comprimentos de onda) mede a carboxi-hemoglobina junto com a oxi-hemoglobina, de modo que a saturação pode parecer normal na intoxicação por CO; na suspeita, a carboxi-hemoglobina deve ser medida em amostra de sangue por espectrofotometria de vários comprimentos de onda.

Test yourself before moving on

O O2 é pouco solúvel em líquidos. Que parte dele viaja dissolvida no plasma, no que se apoia o restante do transporte e quantas moléculas de O2 cada molécula dessa proteína pode levar?

The answer stays in Assessment, with no spoiler here.

Answer in Assessment
Sources (2)
  1. Betts JG, Young KA, Wise JA, Johnson E, Poe B, Kruse DH, Korol O, Johnson JE, Womble M, DeSaix P. Anatomy and Physiology 2e. Houston: OpenStax; 2022. Section 22.5, Transport of Gases.
    As oxygen diffuses across the respiratory membrane from the alveolus to the capillary, it also diffuses into the red blood cell and is bound by hemoglobin.
  2. Collins JA, Rudenski A, Gibson J, Howard L, O'Driscoll R. Relating oxygen partial pressure, saturation and content: the haemoglobin-oxygen dissociation curve. Breathe (Sheffield). 2015;11(3):194-201.
    CO competes reversibly with oxygen for binding sites on the haemoglobin molecule but haemoglobin has a much greater affinity (about 200-times) for the former and a large proportion of the binding sites will be occupied by CO, even at low partial pressure of CO.

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